Imagen de Portada

Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma

Fil: Legascue, María Florencia. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina.

Guardado en:
Detalles Bibliográficos
Autor Principal: Legascue, María Florencia
Otros Autores: Ariel, Federico
Formato: Tesis
Lenguaje:Spanish
Publicado: 2025
Materias:
ARN largo no codificante
Estomas
UV-B
UVR8
Acetilación de histonas
APOLO
Long noncoding RNA
Stomata aperture
Histone Acetylation
Acceso en línea:https://hdl.handle.net/11185/8353
id oai:https:--bibliotecavirtual.unl.edu.ar:11185-8353
recordtype dspace
institution Universidad Nacional del Litoral
collection Biblioteca de tesis
language Spanish
topic ARN largo no codificante
Estomas
UV-B
UVR8
Acetilación de histonas
APOLO
Long noncoding RNA
UV-B
Stomata aperture
Histone Acetylation
APOLO
UVR8
spellingShingle ARN largo no codificante
Estomas
UV-B
UVR8
Acetilación de histonas
APOLO
Long noncoding RNA
UV-B
Stomata aperture
Histone Acetylation
APOLO
UVR8
Legascue, María Florencia
Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
description Fil: Legascue, María Florencia. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina.
author2 Ariel, Federico
author_facet Ariel, Federico
Legascue, María Florencia
format Thesis
author Legascue, María Florencia
author_sort Legascue, María Florencia
title Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
title_short Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
title_full Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
title_fullStr Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
title_full_unstemmed Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
title_sort estudio de complejos de arns largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
publishDate 2025
url https://hdl.handle.net/11185/8353
_version_ 1839076418724560896
spelling oai:https:--bibliotecavirtual.unl.edu.ar:11185-83532025-06-12T12:02:14Z Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma Study of long non-coding RNA–protein complexes in genome topology determinationStudy of long non-coding RNA–protein complexes in genome topology determination Legascue, María Florencia Ariel, Federico Gudesblat, Gustavo Gueron, Geraldine Laxalt, Ana María Lucero, Leandro ARN largo no codificante Estomas UV-B UVR8 Acetilación de histonas APOLO Long noncoding RNA UV-B Stomata aperture Histone Acetylation APOLO UVR8 Fil: Legascue, María Florencia. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina. La radiación ultravioleta (UV), que representa cerca del 8% de la radiación solar que llega a la Tierra, incluye a la luz UV-B, conocida por dañar el ADN y afectar el crecimiento vegetal. En Arabidopsis thaliana, el UV-B es percibido por el fotorreceptor UV RESISTANCE LOCUS 8 (UVR8), homólogo de la proteína humana RCC1. Tras la exposición a UV-B, UVR8 se monomeriza, se transloca al núcleo e interactúa con la E3 ubiquitina ligasa COP1, promoviendo la fotomorfogénesis mediante la activación del factor de transcripción bZIP ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5). Esta señalización también incrementa la acetilación de la histona H3 en genes regulados por UVR8, como HY5. En este estudio demostramos que UVR8 interactúa con el ARN largo no codificante (ARN lnc) APOLO. A través de un enfoque multiómico, junto con ensayos genéticos y bioquímicos, revelamos que UVR8 regula genes diana en respuesta a UV-B mediante la interacción indirecta con el factor de transcripción WRKY42, vía COP1. UVR8, COP1 y WRKY42 interactúan con APOLO, cuya acumulación nuclear modula la unión de UVR8 en el locus HY5. APOLO también se asocia con la HISTONE ACETILTRANSFERASE 5 (HAC5) para regular la marca activadora H3K9ac en HY5. Notablemente, el promotor de APOLO es activado por HY5, estableciendo un mecanismo de retroalimentación. La inducción de APOLO disocia el complejo UVR8-COP1-WRKY42 de HY5 y afecta la estabilidad de HAC5. Este trabajo revela que UVR8 es una proteína que interactúa con el ARN y expone un nuevo mecanismo de adaptación ambiental en plantas. La radiación ultravioleta (UV), que representa cerca del 8% de la radiación solar que llega a la Tierra, incluye a la luz UV-B, conocida por dañar el ADN y afectar el crecimiento vegetal. En Arabidopsis thaliana, el UV-B es percibido por el fotorreceptor UV RESISTANCE LOCUS 8 (UVR8), homólogo de la proteína humana RCC1. Tras la exposición a UV-B, UVR8 se monomeriza, se transloca al núcleo e interactúa con la E3 ubiquitina ligasa COP1, promoviendo la fotomorfogénesis mediante la activación del factor de transcripción bZIP ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5). Esta señalización también incrementa la acetilación de la histona H3 en genes regulados por UVR8, como HY5. En este estudio demostramos que UVR8 interactúa con el ARN largo no codificante (ARN lnc) APOLO. A través de un enfoque multiómico, junto con ensayos genéticos y bioquímicos, revelamos que UVR8 regula genes diana en respuesta a UV-B mediante la interacción indirecta con el factor de transcripción WRKY42, vía COP1. UVR8, COP1 y WRKY42 interactúan con APOLO, cuya acumulación nuclear modula la unión de UVR8 en el locus HY5. APOLO también se asocia con la HISTONE ACETILTRANSFERASE 5 (HAC5) para regular la marca activadora H3K9ac en HY5. Notablemente, el promotor de APOLO es activado por HY5, estableciendo un mecanismo de retroalimentación. La inducción de APOLO disocia el complejo UVR8-COP1-WRKY42 de HY5 y afecta la estabilidad de HAC5. Este trabajo revela que UVR8 es una proteína que interactúa con el ARN y expone un nuevo mecanismo de adaptación ambiental en plantas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas 2025-06-12T11:57:56Z 2025-06-12T11:57:56Z 2025-05-15 SNRD info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:ar-repo/semantics/tesis doctoral info:eu-repo/semantics/acceptedVersion https://hdl.handle.net/11185/8353 spa info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.es application/pdf
score 11.8626

Ejemplares similares