Caracterización bioquímica y funcional de la fosfolipasa A2 heterodimérica Phaiodactylipina perteneciente al grupo III.

Las fosfolipasas A2 de tipo secretorio (sFLA2) son enzimas que caralizan la hidrólisis del enlace éster de la posición dos de glicerofosfolípidos, don de bajo peso molecular y han sido asociadas con diferentes proceso tóxicos, fisiológicos o patológicos. En el trabajo se reporta la caracterización b...

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Detalles Bibliográficos
Autor Principal: Valdez Cruz, Norma Adriana Q.F.B.
Formato: Tesis Libro
Lenguaje:Español
Materias:
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245 1 0 |a Caracterización bioquímica y funcional de la fosfolipasa A2 heterodimérica Phaiodactylipina perteneciente al grupo III.  |c Norma Adriana Valdez Cruz; Director Lourival Domingo Possani Postay  |h Recurso electrónico 
256 # # |a Datos electrónicos (8 archivos : 7,7 MB). 
260 # # |e Cuernavaca :  |g 2004 
300 # # |a 1 cd. :  |b il. ;  |c 12 cm. 
500 # # |a Lugar de realización: Instituto de Biotecnología, Universidad Nacional Autónoma de México 
502 # # |a Tesis (Doctor en Ciencias)-- Universidad Nacional Autónoma de México, 2004 
520 3 # |a Las fosfolipasas A2 de tipo secretorio (sFLA2) son enzimas que caralizan la hidrólisis del enlace éster de la posición dos de glicerofosfolípidos, don de bajo peso molecular y han sido asociadas con diferentes proceso tóxicos, fisiológicos o patológicos. En el trabajo se reporta la caracterización bioquímica y funcional del la fosfolipasa A2 heterodimérica denominada Phaiodactylipina, purificada del veneno del alacrán Anuroctonus phaiodactylus. La Phaiodactylipina tiene una masa molecular de 19,172 KDa y sufre dos eventos de modificación postraduccional: glicosilación y la eliminación de un hexapéptido. 
530 # # |a Disponible también en papel. 
538 # # |a Requerimientos del sistema: lector de Adobe reader 
650 0 7 |a Toxicología  |2 spines 
650 0 7 |a Enzimología  |2 spines 
650 0 7 |a Venenos  |2 spines 
653 0 # |a Tesis Doctoral en Ciencias 
653 0 # |a Veneno de alacrán 
653 0 # |a Fosofolipasa 
653 0 # |a Caracterización enzimática 
887 # # |a Registro Migrado 
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