Expresión recombinante del péptido antimicrobiano defensina 1 en Escherichia coli.

Los péptidos antimicrobianos (PAM), son producidos por la mayoría de los seres vivos y existe un gran interés en su utilización como agentes terapéuticos ya que son capaces de matar bacterias Gram negativas y positivas, virus envueltos y hongos. Dentro de los PAM se encuentran las defensinas y parti...

Descripción completa

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Detalles Bibliográficos
Autor Principal: Cavallero, Fernando Martín
Otros Autores: Figueroa, Carlos María (director de grado), Asencion Diez, Matias Damián (director de grado)
Formato: Tesis Libro
Lenguaje:Español
Materias:
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245 1 0 |a Expresión recombinante del péptido antimicrobiano defensina 1 en Escherichia coli.  |c Fernando Martín Cavallero ; Director Carlos María Figueroa, Codirector Matias Damián Asencion Diez  |h Recurso electrónico 
256 # # |a Datos electrónicos (1 Archivo : 1,1 MB). 
260 # # |e Santa Fe :  |g [2022] 
300 # # |a 1 cd. :  |b il. ;  |c 12 cm. 
500 # # |a Lugar de realización: Laboratorio de Enzimología Molecular, Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. 
500 # # |a Disponible sólo en cd. 
502 # # |a Tesina (Licenciatura en Biotecnología)--Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas, Universidad Nacional del Litoral, 2022 
520 3 # |a Los péptidos antimicrobianos (PAM), son producidos por la mayoría de los seres vivos y existe un gran interés en su utilización como agentes terapéuticos ya que son capaces de matar bacterias Gram negativas y positivas, virus envueltos y hongos. Dentro de los PAM se encuentran las defensinas y particularmente el péptido βdefensina1 de Apis mellifera (Def-1) que posee actividad antibacteriana contra bacterias Gram positivas y algunas Gram negativas. El objetivo general del trabajo fue obtener, soluble y activo, el péptido antimicrobiano Def-1 de forma recombinante en células de E. coli. Y los objetivos específicos son, transformar células de E. coli con la construcción adecuada para sobre-expresar Def-1 de forma recombinante; escalar el cultivo de E. coli y optimizar los parámetros de producción del péptido Def-1; y, optimizar la estrategia de purificación del péptido Def-1. 
538 # # |a Requerimientos del sistema: lector de Adobe reader. 
650 0 7 |a Biotecnología  |2 spines 
653 0 # |a Tesina de Biotecnología 
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090 |a Tes. Biotec.  |b Caja 22.2  |d N° 21  |i 5505937  |u 19