Expresión recombinante del péptido antimicrobiano defensina 1 en Escherichia coli.
Los péptidos antimicrobianos (PAM), son producidos por la mayoría de los seres vivos y existe un gran interés en su utilización como agentes terapéuticos ya que son capaces de matar bacterias Gram negativas y positivas, virus envueltos y hongos. Dentro de los PAM se encuentran las defensinas y parti...
Guardado en:
| Autor Principal: | |
|---|---|
| Otros Autores: | , |
| Formato: | Tesis Libro |
| Lenguaje: | Español |
| Materias: |
| Sumario: | Los péptidos antimicrobianos (PAM), son producidos por la mayoría de los seres vivos y existe un gran interés en su utilización como agentes terapéuticos ya que son capaces de matar bacterias Gram negativas y positivas, virus envueltos y hongos. Dentro de los PAM se encuentran las defensinas y particularmente el péptido βdefensina1 de Apis mellifera (Def-1) que posee actividad antibacteriana contra bacterias Gram positivas y algunas Gram negativas. El objetivo general del trabajo fue obtener, soluble y activo, el péptido antimicrobiano Def-1 de forma recombinante en células de E. coli. Y los objetivos específicos son, transformar células de E. coli con la construcción adecuada para sobre-expresar Def-1 de forma recombinante; escalar el cultivo de E. coli y optimizar los parámetros de producción del péptido Def-1; y, optimizar la estrategia de purificación del péptido Def-1. |
|---|---|
| descripción de la copia: | Lugar de realización: Laboratorio de Enzimología Molecular, Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Disponible sólo en cd. |
| Descripción Física: | 1 cd. : il. ; 12 cm. |
| Formato: | Requerimientos del sistema: lector de Adobe reader. |