Búsqueda, diseño y síntesis de secuencias farmacofóricas con capacidad inhibitoria de colinesterasas implicancias en la enfermedad del Alzheimer.
Las colinesterasas, acetilcolinesterasa (AChE) y butirilcolinesterasa (BChE), participan tanto en la hidrólisis de la acetilcolina como en la formación de las placas seniles; es por eso que, mediante el uso de inhibidores se han convertido en uno de los principales blancos moleculares en el tratamie...
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| Autor Principal: | |
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| Otros Autores: | , |
| Formato: | Tesis Libro |
| Lenguaje: | Español |
| Materias: |
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| 080 | # | # | |a 57.08 |
| 100 | 1 | # | |a Aimaretti, Florencia María |
| 245 | 1 | 0 | |a Búsqueda, diseño y síntesis de secuencias farmacofóricas con capacidad inhibitoria de colinesterasas |b implicancias en la enfermedad del Alzheimer. |c Florencia María Aimaretti ; Director Álvaro Sebastián Siano, Codirector Iván Sanchis |h Recurso electrónico |
| 256 | # | # | |a Datos electrónicos (1 Archivo : 3,5 MB). |
| 260 | # | # | |e Santa Fe |g 2020 |
| 300 | # | # | |a 1 cd. |b il. |c 12 cm. |
| 500 | # | # | |a Lugar de realización: Laboratorio de Péptidos Bioactivos, Departamento de Química Orgánica, Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas |
| 500 | # | # | |a Disponible sólo en cd. |
| 502 | # | # | |a Tesina (Licenciatura en Biotecnología)--Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas, Universidad Nacional del Litoral, 2020 |
| 520 | 3 | # | |a Las colinesterasas, acetilcolinesterasa (AChE) y butirilcolinesterasa (BChE), participan tanto en la hidrólisis de la acetilcolina como en la formación de las placas seniles; es por eso que, mediante el uso de inhibidores se han convertido en uno de los principales blancos moleculares en el tratamiento de Enfermedad del Alzheimer (EA). Dado su atractivo perfil farmacológico y sus propiedades intrínsecas, los péptidos representan un excelente punto de partida para el diseño de nuevos inhibidores. A partir de la secuencia del péptido Hp-1971 (21 aminoácidos) se diseñaron 5 análogos más cortos que se sintetizaron mediante síntesis en fase sólida Fmoc. Se realizaron ensayos inhibitorios de punto final para determinar capacidad inhibitoria e IC50. A través de ensayos enzimáticos cinéticos, estudios de docking flexible y dinámica molecular, se determinó el mecanismo inhibitorio del Hp-1971 y del análogo con mayor capacidad inhibitoria, se calculó la Ki para ambas enzimas y se analizaron los residuos claves para la interacción. |
| 538 | # | # | |a Requerimientos del sistema: lector de Adobe reader. |
| 650 | 0 | 7 | |a Biotecnología |2 spines |
| 650 | 0 | 7 | |a Péptidos |2 spines |
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| 653 | 0 | # | |a Inhibidor enzimático |
| 700 | 1 | # | |a Siano, Álvaro Sebastián |e director de grado |
| 700 | 1 | # | |a Sanchis, Iván |e director de grado |
| 090 | |a Tes. Biotec. |b Caja 22.1 |d N° 150 |i 5504634 |u 19 | ||