Clonado, expresión y purificación de la hormona de crecimiento bovino recombinante en células procariotas.
La hormona de crecimiento bovino (bST) es una proteína de 191 aminoácidos con un peso molecular de 22 kDa, dos puentes disulfuro en su estructura, y no sufre modificaciones post-traduccionales. La misma tiene un rol crucial en el desarrollo del animal estimulando el crecimiento y la producción de le...
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| Formato: | Tesis Libro |
| Lenguaje: | Español |
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| Sumario: | La hormona de crecimiento bovino (bST) es una proteína de 191 aminoácidos con un peso molecular de 22 kDa, dos puentes disulfuro en su estructura, y no sufre modificaciones post-traduccionales. La misma tiene un rol crucial en el desarrollo del animal estimulando el crecimiento y la producción de leche, mediante la coordinación de diversos metabolismos para una optimización en el consumo de nutrientes durante la síntesis de la leche. Esto permite alcanzar una mayor eficiencia en la producción láctea diaria manteniendo el animal saludable. Se ha reportado que la administración de bST recombinante logra aumentos de hasta 40% en la producción láctea. En este trabajo, se propuso la expresión de bST recombinante en cuerpos de inclusión por medio de su clonado en vectores de expresión, producción en cultivos de Escherichia coli, posterior purificación de dichos cuerpos de inclusión y solubilización de la proteína recombinante allí contenida. Como resultado, se logró establecer un procedimientoeficiente para obtener la proteína de interés, comenzando desde el diseño de la secuencia en cuestión, hasta alcanzar la recuperación de grandes cantidades de la hormona soluble para su posterior purificación. |
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| descripción de la copia: | Disponible sólo en Cd. |
| Descripción Física: | 1 Cd. il. 12 cm. |
| Formato: | Requerimientos del sistema: Adobe reader |